Apesar da glicina e prolina não serem considerados aminoácidos indispensáveis - isto é, nosso organismo é capaz de sintetizá-los - a quantidade disponível destes aminoácidos necessária para a formação do colágeno é consideravelmente elevada, assim como a energia para a ressíntese dos mesmos. Com isso, o processo de síntese de colágeno torna-se metabolicamente bastante dispendioso para o organismo.

Durante o crescimento e desenvolvimento as fibras de colágeno em todos os tecidos sofrem síntese, degradação e ressíntese repetidas - processos conhecidos como turnover. Na maioria dos tecidos de adultos normais, estas fibras sofrem muito pouco turnover. Em algumas circunstâncias essa taxa de turnover também encontra-se modificada. Na inanição uma grande fração do colágeno da pele e de outros tecidos conjuntivos sofre degradação, fornecendo aminoácidos para a síntese de energia. Além disso, ocorrem grandes perdas de colágeno na maioria dos tecidos conjuntivos durante a imobilização ou períodos prolongados de estresse de baixa gravitação. Na artrite reumatóide ocorre rápida degradação de colágeno na cartilagem articular e o excesso de glicocorticóides diminui o teor de colágeno da maioria dos tecidos conjuntivos, incluindo o osso, ao reduzir a taxa de síntese do mesmo. A diminuição do colágeno enfraquece os tecidos.

Quando um tecido sofre lesão, a inflamação em geral é acompanhada de depósito aumentado de colágeno no local, sob a forma de tecido fibrótico e cicatrizes. O depósito de fibrilas de colágeno durante o processo de reparação é uma importante característica das alterações patológicas observadas na cirrose hepática na fibrose pulmonar e na aterosclerose, bem como na cicatrização da pele e de ligamentos após cirurgia ou traumatismo. Além disso, uma série de problemas decorrentes do próprio processo de envelhecimento resulta da ausência e da diminuição da produção de colágeno pelo organismo, já que o mesmo dispende uma quantidade bem superior a sua produção a partir dos 25 a 30 anos de idade.

Alguns estudos verificaram que uma hora após a ingestão de cerca de 10g de gelatina (colágeno hidrolisado) ocorre um aumento de aproximadamente 500% na concentração plasmática de hidroxilisina, 200% de glicina e 150% de prolina, elementos fundamentais para a síntese de colágeno. Esta teoria atualmente encontra-se em estudo, sendo bastante investigada e discutida na literatura científica.